日本結晶学会誌Vol55No3 page 44/82

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概要：
日本結晶学会誌Vol55No3

大島勘二,若林克三J-モチーフに似た構造形態が規則領域のクロスブリッジ間に見られるものの,全体のフィラメントの～70％を占める摂動領域においてはJ-モチーフとは異なる構造形態で頭部間相互作用が生じている.最近,弛緩筋においてミオシンATP加水分解のターンオーバrateの非常に遅い状態（super relaxed state）とJ-モチーフ構造とが関連していることが議論されてきた. 30),31)しかし,われわれのカエル骨格筋の研究ではJ-モチーフのみが弛緩状態のクロスブリッジを特徴づける唯一の構造形態ではないことを示唆している.このような弛緩状態におけるミオシンクロスブリッジの頭部間相互作用は,骨格筋において制御機構が細いフィラメント側にあるとする従来の考えに加えて,ミオシンフィラメント側にもあることを強く示唆している.両者が協調して制御が行われている.また弛緩状態の筋肉で,Cタンパク質がアクチンと相互作用している可能性は筋節内での制御機構へこのタンパク質の関与が注目される.謝辞本稿で紹介した研究は,杉本泰伸氏, Thomas C. Irving氏との共同研究である.田中秀洋氏,小林孝和氏,武澤康範氏には放射光実験において多大な協力をいただいた.また阪大蛋白研の中村春木教授ならびに研究室の方々には解析の技術的な支援,有益なアドバイスをいただいた.ここに深謝の意を表します.文献1）J. L. Woodhead, Fa-Q. Zhao, R. Craig, E. H. Egelman, L.Alamo and R. Padron: Nature 436, 1195 (2005).2）L. Alamo, W. Wriggers, A. Pinto, F. Bartoli, L. Salazar, Fa-Q.Zhao, R. Craig and R. Padron: J. Mol. Biol. 384, 780 (2008).3）H. A. AL-Khayat, E. P. Morris and J. M. Squire: J. Struct. Biol.166, 183 (2009).4）Fa-Q. Zhao, R. Craig and J. L. Woodhead: J. Mol. Biol. 385,423 (2009).5）H. Jung, S. Komatsu, M. Ikebe and R. Craig: Mol. Biol. Cell19, 3234 (2008).6）H. A. AL-Khayat, L. Hudson, M. K. Reedy, T. C. Irving and J.M. Squire: Biophys. J. 85, 1063 (2003).7）H. A. AL-Khayat and J. M. Squire: J. Struct. Biol. 155, 218 (2006).8）J. M. Squire, H. A. AL-Khayat, C. Knupp and P. K. Luther:Adv. Protein Chem. 71, 17 (2005).9）S. B. Malinchik and V. V. Lednev: J. Muscle Res. Cell Motil.13, 406 (1992).10）K. Oshima, Y. Takezawa, Y. Sugimoto, T. Kobayashi, T. C. Irvingand K. Wakabayashi: J. Mol. Biol. 367, 275 (2007).11）H. A. AL-Khayat, E. P. Morris, R. W. Kensler and J. M.Squire: J. Struct. Biol. 155, 202 (2006).12）H. A. AL-Khayat, E. P. Morris, R. W. Kensler and J. M.Squire: J. Struct. Biol. 163, 117 (2008).13）P. K. Luther, H. Winkler, K. W. Taylor, M. E. Zoghbi, R.Craig, R. Padron, J. M. Squire and J. Liu: Proc. Natl. Acad. Sci.U.S.A. 108, 11423 (2011).14）M. Sjostrom and J. M. Squire: J. Mol. Biol. 109, 49 (1977).15）R. Craig: J. Mol. Biol. 109, 69 (1977).16）J. M. Squire, J. J. Harford, A. Edman and M. Sjostrom: J. Mol.Biol. 155, 467 (1982).17）J. M. Squire, P. K. Luther and C. Knupp: J. Mol. Biol. 331, 713(2003).18）P. K. Luther, P. M. Bennett, C. Knupp, R. Craig, R. Padron, S.P. Harris, J. Patel and R. L. Moss: J. Mol. Biol. 384, 60 (2008).19）K. Oshima, Y. Sugimoto and K. Wakabayashi: J. Appl. Crystallogr.44, 398 (2011).20）K. Oshima, Y. Sugimoto, T. C. Irving and K. Wakabayashi:PLoS ONE 7, e52421 (2012).21）E. Rome, G. Offer and F. A. Pepe: Nat. New Biol. 244, 152 (1973).22）K. Namba, K. Wakabayashi and T. Mitsui: J. Mol. Biol. 138, 1(1980).23）B. K. Vainshtein: Diffraction of X-rays by Chain Molecules, Chapt.4. Amsterdam, London, New York, Elsevier (1966).24）I. Rayment, W. R. Rypniewski, K. Schmidt-Base, R. Smith, D.R. Tomchick, M. M. Benning, D. A. Winkelmann, G. Wesenbergand H. M. Holden: Science 261, 50 (1993).25）Y. Sugimoto, M. Tokunaga, Y. Takezawa, M. Ikebe and K.Wakabayashi: Biophys. J. 68, 29s (1995).26）T. C. Irving and B. M. Millman: J. Muscle Res. Cell Motil. 10,385 (1989).27）L. C. Yu: Biophys. J. 55, 433 (1989).28）S. Fujiwara, Y. Takezawa, Y. Sugimoto and K. Wakabayashi: J.Struct. Biol. 167, 25 (2009).29）H. L. Sweeney and A. Houdusse: Ann. Rev. Biophys. 39, 539(2010).30）M. A. Stewart, K. Frank-Skiba, S. Chen and R. Cooke: Proc.Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107, 430 (2010).31）N. Naber, R. Cooke and E. Pate: J. Mol. Biol. 411, 943 (2011).プロフィール大島勘二Kanji OSHIMA大阪大学蛋白質研究所附属蛋白質解析先端研究センター,特任研究員Research Associate, Research Center for State-ofthe-ArtFunctional Protein Analysis, Institute forProtein Research, Osaka University〒565-0871大阪府吹田市山田丘3-23-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871, Japane-mail: oshima@protein.osaka-u.ac.jp最終学歴：大阪大学大学院基礎工学研究科機能創成専攻博士後期課程専門分野：構造生物学,生物物理学, X線回折,計算科学現在の研究テーマ：X線回折・散乱を用いたタンパク複合体の構造モデリング若林克三Katsuzo WAKABAYASHI大阪大学（元大阪大学大学院基礎工学研究科生物工学）,名誉教授e-mail: waka@bpe.es.osaka-u.ac.jpwaka@ss.iij4u.or.jp最終学歴：北海道大学大学院理学研究科物理学専攻博士課程専門分野：構造生物物理学, X線回折・散乱研究テーマ：X線回折による筋収縮研究, X線小角散乱によるタンパク質溶液構造210日本結晶学会誌第55巻第3号（2013）